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康斯坦丁·冯·蒂申多夫（Constantin von Tischendorf，12月7日）是一名德国圣经学者，他在1844年时在圣凯瑟琳修道院发现世界上最古老且保存完整的新约圣经，后来确认是于325年以希腊语撰写的《西乃抄本》。而早在学生阶段他便获得学术学位和国际上的认可，特别的是他在1840年代破译了5世纪的新约圣经抄本《Codex Ephraemi Rescriptus》。之后提申多夫于1865年3月16获得英国牛津大学的荣誉博士学位，并且因为找到最古老圣经的成就在1865年3月9日获得剑桥大学名誉博士学位。
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从蛋白质结构看，蛋白酶体是一桶状复合体，包括一个由四个堆积在一起的环所组成的“核心”（右图中蓝色部分），核心中空，形成一个空腔。其中，每一个环由七个蛋白质分子组成。中间的两个环各由七个β亚基组成，并含有六个蛋白酶的活性位点。这些位点位于环的内表面，所以蛋白质必须进入到蛋白酶体的“空腔”中才能够被降解。外部的两个环各含有七个α亚基，可以发挥“门”的作用，是蛋白质进入“空腔”中的必经之路。这些α亚基，或者说“门”，是由结合在它们上的“帽”状结构（即调节颗粒，右图中红色部分）进行控制；调节颗粒可以识别连接在蛋白质上的多泛素链标签，并启动降解过程。包括泛素化和蛋白酶体降解的整个系统被称为“泛素-蛋白酶体系统”。
蛋白酶体降解途径对于许多细胞过程是必不可少的，包括细胞周期，基因表现的调节，与氧化应激反应等。细胞内的蛋白酶体降解和泛素蛋白水解途径的作用的重要性在2004年的诺贝尔化学奖得到承认，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯三人分享该奖。
在发现泛素-蛋白酶体系统之前，细胞中的蛋白质降解被认为主要依赖于溶酶体，一种膜包裹的囊状细胞器，内部为酸性环境且充满了蛋白酶，可以降解并回收外源蛋白质以及衰老或损伤的细胞器。然而，在对网织红血球的研究中发现，在缺少溶酶体的情况下，ATP依赖的蛋白质降解依然能够发生；这一结果提示，细胞中存在另一种蛋白质降解机制。1978年，一些研究者发现这一新的降解机制有多种不同的蛋白质参与，在当时被认为是新的蛋白酶。随后在对组蛋白修饰的研究工作中发现，组蛋白发生了意外的共价修饰：组蛋白上的一个赖氨酸残基与泛素蛋白C-端的甘氨酸残基之间形成了共价连接，但其对应的功能未知。而后又发现先前鉴定的一个参与新的降解机制的蛋白质，ATP依赖的蛋白质水解因子1（ATP-dependent proteolysis factor 1，APF-1），实际上就是泛素。
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1245年至1250年间，斯特凡·乌罗什与Helen of Anjou结婚，两人共有2子1女：
* 德拉古廷（约1244年—1316年）
* Brnjača（约1253年—？年）
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