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eIF2的活性是通过鸟苷酸交换和磷酸化来共同调控的。磷酸化发生在α亚基中的Ser51，其磷酸化形式表示为eIF2αP，哺乳动物中存在四种不同的激酶来对Ser51进行磷酸化。这些激酶的激活能够应答多种不同的细胞压力和刺激。例如，HRI（heme-regulated inhibitor Kinase）激酶在低血红素、亚砷酸盐中毒或热休克条件下激活，GCN2（generalcontrol non-derepressible-2）激酶在氨基酸缺乏或紫外线损伤下激活，PKR（protein kinase RNA）激酶能被病毒双链RNA激活，PERK（PKR-like endoplasmic reticulum kinase）激酶则能应答内质网压力。一旦被磷酸化，eIF2表现出增强的对eIF2B活性的抑制。由于在细胞中，eIF2的含量要远远高于eIF2B的含量，因此即使是低水平的eIF2α磷酸化也已经可以有效的抑制eIF2B的活性。由于eIF2B是唯一能够对eIF2发挥鸟苷酸交换作用的因子，而eIF2在翻译起始中发挥着关键作用，因此eIF2B活性的降低将会抑制翻译起始。综上所述，通过鸟苷酸交换和磷酸化对eIF2的活性进行调控，也就能够对细胞中整体蛋白翻译水平进行调节。
eIF2的作用机制在真核生物中是相当保守的，它的活性的降低将导致整体蛋白翻译水平的降低，而这种降低可能是细胞对各种应激反应的一种应答方式。此外，eIF2活性的降低将会影响某些转录调节蛋白的翻译，从而从转录水平上影响很多基因的表达。
由于eIF2在翻译起始中发挥着关键作用，因此eIF2上出现缺陷将是致命的。虽然没有发现任何疾病与eIF2上的突变有直接关系，许多疾病却由eIF2活性下调（通过其上游的激酶）所引发。例如，在患有神经退行性疾病（如阿兹海默病、帕金森氏症和亨丁顿舞蹈症）的病人体内发现浓度增加的活化的PKR和被抑制的（即被磷酸化的）eIF2。也有一些疾病是与eIF2的鸟苷酸交换因子eIF2B相关。如白质消失（leukoencephalopathy）
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在微分几何及微分拓扑中，所论的空间 通常是闭流形，此时拓扑不变量 可以由源自流形微分结构的微分形式计算。具体言之，考虑复形
其中 表 次微分形式构成的向量空间， 为外微分。则
德拉姆上同调的不便之处，在于它考虑的是微分形式的等价类，其间可差一个 之元素。设流形 具有黎曼度量，则可以定义微分形式的「长度」。我们若尝试以变分法在等价类中找最短元素，透过形式计算可知存在唯一最短元素 ，且为调和形式 ：，在此拉普拉斯算子 依赖于流形的度量，在局部座标系下可表为椭圆偏微分算子。这套想法催生的霍奇理论在复几何中扮演关键角色。
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